Protéomique translationnelle
Unité de recherche
L'unité de recherche en protéomique translationnelle du Dr Benoit Coulombe exploite la puissance de la protéomique pour comprendre comment des mutations causant des maladies génétiques rares modifient la fonction de leurs protéines cibles. Dans les années récentes, cette équipe s'est surtout concentrée sur les leucodystrophies hypomyélinisantes, la sclérose latérale amyotrophique (ALS), certaines conditions cardiométaboliques et cancers rares.
L'identification des mutations responsables de maladies rares et l'identification concomitante des gènes qu'elles ciblent sont devenues la norme en recherche médicale mais ces avancées n'en disent que très peu sur le mécanisme menant à l'établissement et à la progression de la maladie. D'utiles indices, plus difficiles à obtenir mais aussi plus informatifs, proviennent de la caractérisation des défauts que causent ces mutations à la fonction normale de la protéine cible et ses réseaux efférents. Cette information sur les mécanismes de la maladie représente une mine d’or pour la découverte de biomarqueurs et de médicaments et la mise au point de nouveaux traitements.
Le laboratoire Coulombe se concentre plus particulièrement sur les produits géniques causatifs de maladies rares impliqués dans les interactions protéine-protéine. En effet, il est estimé que bon nombre de maladies rares impliquent une altération des interactions protéine-protéine, des complexes protéiques et des réseaux de protéines. Le laboratoire Coulombe étant un pionnier dans l'étude du PAQosome, une machine moléculaire impliquée dans l'assemblage et la maturation de complexes protéiques, ce groupe est bien positionné pour caractériser l'organisation et la biogenèse de l'interactome, et les connections déficientes qui causent les maladies. Les résultats pour les interactome différentiels sont présentés à OpenForRare.com dans le cadre d’une initiative en Science Ouverte.

- Directeur, Unité de recherche en protéomique translationnelle, IRCM
- Directeur, Initiative stratégique Pipeline de biomarqueurs pour la médecine de précision
- Professeur titulaire de recherche IRCM
- Professeur-chercheur titulaire, Département de biochimie et médecine moléculaire (accréditation aux Programmes de biologie moléculaire), Université de Montréal
- Titulaire de la Chaire d’excellence Bell-Bombardier
Diplômes et expériences antérieures
- Docteur en biologie moléculaire, Université de Montréal (1988)
- Stagiaire postdoctoral, Banting and Best Department of Medical Research,
- University of Toronto (1990-1992)
- Stage postdoctoral, Université libre de Bruxelles, Belgique (1992-1993)
- Professeur adjoint, Département de biologie, Université de Sherbrooke (1993-1996)
- Professeur agrégé, Département de biologie, Université de Sherbrooke (1996-1999)
- Professeur titulaire, Département de biologie, Université de Sherbrooke (1999-2001)
- Professeur titulaire, Département de biochimie, Université de Montréal (depuis 2001)
Découvertes importantes
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En 2007, le laboratoire Coulombe a découvert un ensemble de protéines auparavant non caractérisées qui se sont avérées jouer un rôle central dans la biogenèse des complexes et des réseaux de protéines dans les cellules humaines. Parmi ces protéines régulatrices, le PAQosome est un cochaperone à sous-unités multiples composé d’un noyau R2TP, d’un module PFDL et des deux protéines associées WDR92 et POLR2E / RPB5. Son noyau R2TP est composé de PIH1D1 et de RPAP3 (en bleu clair) qui peuvent être remplacés par des protéines homologues pour former des PAQosomes alternatifs et le module hexamérique RUVBL1 / 2. Le module PFDL contient les préfoldines canoniques PFDN2 et 6 et les protéines de type pseudo-préfoldine URI1, UXT et PDRG1. Les complexes protéiques clients devant être assemblés par le PAQosome en support aux chaperons (c'est-à-dire HSP70, HSP90 et CCT) peuvent être recrutés directement ou indirectement au PAQosome via des adaptateurs.
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- ALS Canada
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